Purification of ACE Inhibitor from Soybean Paste

된장으로부터 Angiotensin Converting Enzyme 활성 저해물질의 정제

  • 서형주 (고려대학교 병설 보건전문대학 식품영양과) ;
  • 서대방 (고려대학교 식품공학과) ;
  • 정수현 (고려대학교 생물공학연구소) ;
  • 황종현 (두산기술원) ;
  • 성하진 (고려대학교 생물공학연구소) ;
  • 양한철 (고려대학교 식품공학과)
  • Published : 1994.12.31

Abstract

Seven commercial soybean paste were tested for ACE inhibition effect. In purification of ACE inhibitor from No. 2 soybean paste, acetone fraction $(50{\sim}80%)$ had 57% protein yield with 92.8% ACE inhibition effect. Inhibitor was purified from acetone fraction of soybean paste by Sephadex G-25, Sephadex LH-20 and ODS column chromatography and HPLC. $IC_{50}$ value of the purified inhibitor was 0.6 mg/ml. The inhibitor showed the competitive inhibition patterns on ACE. Amino acid analysis showed that the peptides consist of Ala, Phe, Leu, Glu, Gly, Ser, and Asp.

된장의 새로운 기능성을 검색하기 위해 된장의 ACE 활성 저해효과를 측정하였다. 7개의 시중제품중 ACE 활성 저해효과가 가장 높은 된장의 열수추출물을 용매별 분획시 acetone$(50{\sim}80%)$ 분획이 acetonitrile$(50{\sim}80%)$ 분획에 비해 다소 낮은 57% 단백질 회수율을 보였으나, ACE 활성 저해효과는 92.8%로 가장 높은 활성 저해효과를 보였다. 아세톤 분획을 Sephadex G-25, Sephadex LH-20, ODS column chromatography와 HPLC를 이용하여 정제한 결과 수율은 1%, $IC_{50}$ 값은 0.6 mg/ml로 나타났다. 된장으로부터 정제한 저해물질은 경쟁적 저해기작을 나타냈으며, 아미노산 분석결과 Ala, Phe, Leu, Glu, Gly, Ser, Asp 아미노산으로 구성되어 있었다.

Keywords